L-Glicyna

L-Glicyna

Glicyna (w skrócie Gly) jest warunkowo niezbędnym aminokwasem odkrytym w 1820 roku przez francuskiego chemika Henri Braconnota poprzez kwasową hydrolizę żelatyny. Glicyna jest najprostszym aminokwasem w przyrodzie, z pojedynczym atomem wodoru jako łańcuchem bocznym. Stwierdzono, że glicyna jest tak słodka jak glukoza, stąd jej nazwa pochodzi od greckiego słowa glykys, co oznacza słodki.

Źródła występowania

Glicyna jest pierwszorzędowym aminokwasem w kolagenie, stanowiąc jedną trzecią aminokwasów w powtarzanej formie tripeptydów (glicyna-prolina-Y i glicyna-X-hydroksyprolina, gdzie X i Y mogą być dowolnym aminokwasem). W związku z tym białka kolagenowe są najlepszym źródłem glicyny w diecie. Jednak każde źródło białka w diecie zapewni różne ilości glicyny. Według bazy danych USDA Food Composition, zawartość glicyny w większości mięs i owoców morza wynosi 1-2 gramy na 100 gram gotowanej żywności, jaja zawierają 0,4 grama na 100 gramów całego jaja, a mleko zawiera 0,08 grama na 100 gramów mleka.

Glicyna jest również syntetyzowana w organizmie. Głównym szlakiem jest synteza seryny przez hydroksymetylotransferazę glicyny (GHMT), która wytwarza około 2,5 g glicyny dziennie. Glicyna jest również syntetyzowana w mniejszych ilościach (~ 0,5 grama dziennie) z choliny (przez sarkozynę), degradacji treoniny, syntezy karnityny i transaminacji glioksylanu.

Właściwości

Glicyna jest bezbarwnym, bezwonnym, słodko-krystalicznym ciałem stałym o masie cząsteczkowej 75,067 g / mol.  Podobnie jak wszystkie aminokwasy, glicyna ma centralny węgiel z jedną grupą aminową, jedną grupą karboksylową i jednym łańcuchem bocznym, co czyni każdy aminokwas wyjątkowym. W przypadku glicyny ten łańcuch boczny jest pojedynczym atomem wodoru, dlatego glicyna jest najprostszym i najmniejszym aminokwasem w przyrodzie. Glicyna jest niepolarnym neutralnym aminokwasem, co oznacza, że nie ma ładunku elektrycznego i nie oddziałuje z wodą.

Aktywność biologiczna

Glycine spełnia wiele ważnych ról w organizmie poprzez działania strukturalne i regulacyjne. Jako aminokwas glicyna odgrywa istotną rolę w syntezie białek, zwłaszcza w syntezie kolagenu. Cząsteczka glicyny musi reprezentować co trzeci aminokwas w kolagenie dla stabilności, a mutacje, które powodują substytucję glicyny, skutkują różnymi zaburzeniami tkanki łącznej nazywanymi wspólnie chorobą kruchą kości. Glicyna odgrywa również szczególną rolę w strukturze i funkcjonowaniu enzymów, zapewniając elastyczność w miejscach aktywnych, umożliwiając im w ten sposób zmianę konformacji w celu związania z substratami. 

Glicyna jest prekursorem syntezy kilku ważnych biologicznie związków, w tym porfiryn i hemu, kreatyny (glicyny + argininy + metioniny),  i glutationu (glicyna + cysteina + glutaminian), i puryn. Dodatkowo glicyna jest sprzężona z kwasami żółciowymi (wraz z tauryną) przed wydaleniem do układu żółciowego, odgrywając tym samym centralną rolę w trawieniu i wchłanianiu lipidów.

Wreszcie glicyna jest ważną cząsteczką sygnałową w całym organizmie. Glicyna działa zarówno jako hamujący i pobudzający neuroprzekaźnik w mózgu i rdzeniu kręgowym, gdzie bierze udział w koordynacji odruchów, przetwarzaniu sygnałów czuciowych i odczuciu bólu. Podczas gdy funkcje hamujące są spowodowane bezpośrednim wpływem glicynowych receptorów specyficznych dla glicyny, efekt pobudzający jest mediowany przez glutaminian i receptor N-metylo-D-asparaginianu (NMDA). Poza układem nerwowym glicyna odgrywa rolę w immunomodulacji i zapaleniu poprzez wiązanie kanałów chlorkowych w błonach komórkowych leukocytów i makrofagów, hamując w ten sposób napływ wapnia.

Skutki niedoboru

Glicyna jest warunkowo niezbędnym aminokwasem u ludzi, ponieważ ludzie nie są w stanie syntetyzować wystarczającej ilości glicyny w celu spełnienia wymagań metabolicznych. Przeciętny dorosły człowiek (70 kg; 30-50 lat; siedzący tryb życia) wymaga prawie 15 gramów glicyny dziennie do syntezy kolagenu (12 g / d), białek innych niż kolagen (1 g / d) i innych ważnych związków, takich jak porfiryny (240 mg / d), puryny (206 mg / d), kreatyna (420 mg / d), glutation (567 mg / d) i sole żółci (60 mg / d) Jednak synteza glicyny jest ograniczona do około 2,5 gramów dziennie, co sugeruje, że ludzie potrzebują około 12 gramów glicyny w diecie, aby zaspokoić codzienne wymagania metaboliczne.

Problem ten wynika przede wszystkim ze stechiometrii reakcji katalizowanej przez GHMT, która wymaga wytwarzania glicyny i tetrahydrofolianu (THF) w ilościach równomolowych, niezależnie od jakichkolwiek różnic w zapotrzebowaniu na metabolizm dla obu.

L-seryna + THF ↔ 5,10 metyleno-THF + glicyna + H2O

Jeśli chodzi o 5,10 metyleno-THF, synteza nie jest ograniczona, ponieważ glicyna może być kierowana do jej produkcji przez układ rozszczepienia glicyny (CVS). Jednak ta reakcja jest nieodwracalna termodynamicznie, a zatem 5,10 metyleno-THF nie może wytwarzać glicyny. Przeciwnie, 5,10 metyleno-THF musi najpierw zostać przekształcone w 5-metylo-THF, który następnie musi oddać swoją grupę metylową, aby zregenerować THF w celu wytworzenia glicyny przez GHMT. W związku z tym produkcja glicyny przez GHMT opiera się na szybkości reakcji metylacji w organizmie .

Dalsze dowody na zasadność glicyny pochodzą z badań bilansu azotowego. Kontrolowane badanie żywieniowe u zdrowych młodych mężczyzn wykazało, że zmniejszenie całkowitego spożycia białka z 1,5 g / kg (3,8 g glicyny) do 0,6 g / kg (1,5 g glicyny) nie wpłynęło na szybkość syntezy de novo glicyny, ale zapewnienie tych ilości białko wyłącznie z aminokwasów niezbędnych spowodowało znaczące zmniejszenie syntezy glicyny de novo (37% dla 1,5 g / kg i 66% dla 0,6 g / kg). Wcześniejsze badanie tego samego laboratorium wykazało, że zmniejszenie całkowitego spożycia białka z 1,5 g / kg (3,8 g glicyny) do 0,4 g / kg (1,0 g glicyny) doprowadziło do znacznego zmniejszenia syntezy glicyny de novo o około 40% u młodych mężczyzn i 33% u starszych mężczyzn. Badania te sugerują, że skład aminokwasowy diety wpływa na metabolizm glicyny, zwłaszcza przy niskim całkowitym spożyciu białka. Jeśli glicyna była naprawdę nieistotna, to jej synteza w organizmie nie powinna zależeć od spożycia.

Nierównowaga między syntezą glicyny a wymaganiami u ludzi została wyjaśniona z perspektywy ewolucyjnej. Kolagen jest najobficiej występującym białkiem w królestwie zwierząt i po raz pierwszy pojawił się u małych zwierząt, które wymagały niewielkich ilości w stosunku do ich wielkości. Synteza glicyny była zatem zadowalająca na całe życie. Jednak większe zwierzęta wykazują niewiele dowodów na ewolucję nowych szlaków metabolicznych i dlatego odziedziczyły system regulacyjny słabo dostosowany do ich znacznie zwiększonych potrzeb kolagenowych.

To ewolucyjne wyjaśnienie wymaga, aby ograniczenie biosyntezy glicyny dotyczyło każdego dużego zwierzęcia. Zwłaszcza choroba zwyrodnieniowa stawów została udokumentowana u wielu współczesnych ssaków, zarówno na wolności, jak iw niewoli. Choroby szkieletowe i stawowe stwierdzono u słoni i nosorożców, takich jak szympansy, goryle i bonobo oraz neandertalczycy. Ponadto glicyna jest uzupełniana w dietach zwierząt gospodarskich, aby zmaksymalizować wzrost, produkcję kolagenu, rozwój mięśni szkieletowych, zatrzymywanie azotu, produkcję mucyny, funkcje immunologiczne, zdolność antyoksydacyjną.

Biorąc pod uwagę zasadniczą rolę glicyny w produkcji kolagenu, pojawienie się chorób szkieletowych i stawowych u zwierząt i ludzi ze starzeniem się jest możliwym przykładem teorii Triage Bruce'a Amesa, która zakłada, że ​​krótkoterminowe przeżycie jest priorytetem nad długoterminowym zdrowiem, gdy dostępność składników odżywczych jest ograniczona . Z ewolucyjnego punktu widzenia presja selekcyjna w celu wyeliminowania ograniczenia glicyny jest prawdopodobnie niska, ponieważ nie wpływa na przeżycie ani reprodukcję. Jednak przewlekły deficyt glicyny może wpływać na jakość życia ze względu na obniżenie obrotu kolagenu i nieistotne procesy metaboliczne.

Spożywanie 10 gramów glicyny w diecie dziennie może zwiększyć stężenia w surowicy do poziomów związanych z 200% wzrostem szybkości syntezy kolagenu typu II w porównaniu z obecnymi stężeniami glicyny.

Dowody na ludziach sugerują, że niedobór glicyny wpływa również na status glutationu. Glutation powstaje z aminokwasów: glutaminianu, cysteiny i glicyny. Glutaminian i cysteina łączą się, tworząc gamma-glutamylocysteinę, która następnie łączy się z glicyną, tworząc glutation. Ludzie z wadami genetycznymi w tym ostatnim etapie wykazują zwiększone poziomy 5-oksoproliny w moczu (kwas piroglutaminowy). Zwiększone stężenie 5-oksoproliny w moczu stwierdzono również po wyczerpaniu puli glicyny w organizmie za pomocą kwasu benzoesowego i po karmieniu zdrowych dorosłych dietą bez glicyny. Z drugiej strony wykazano, że suplementacja glicyną zmniejsza stężenie 5-oksoproliny w moczu i zwiększa status glutationu. Badania te łącznie wykazują, że produkcja i dostępność glutationu jest wrażliwa na status glicyny i może być mniej niż optymalna w warunkach ograniczonej dostępności glicyny. Chroniczny niedobór glicyny może zatem mieć długoterminowe implikacje dla narażenia organizmu na stres oksydacyjny.

Co ważne, nie wiadomo, które procesy metaboliczne z udziałem glicyny mają priorytet w obecności niedoboru glicyny. Zatem brak 5-oksoproliny w moczu nie jest sam w sobie wskaźnikiem zadowalającego statusu glicyny, ale raczej wskazaniem, że status glicyny nie jest wystarczający do podtrzymania wytwarzania glutationu. Możliwe, że poziomy 5-oksoproliny można uznać za normalne, gdy nadal występuje niedobór glicyny, wpływając na inne szlaki metaboliczne, takie jak synteza kolagenu.

Niemniej jednak, poziomy 5-oksoproliny w moczu służą jako sposób na identyfikację populacji, które nie otrzymują wystarczającej ilości glicyny do podtrzymywania syntezy glutationu. Na przykład wegetarianie mają znacznie wyższy poziom 5-oksoproliny niż wszystkożerni, a wyższe poziomy 5-oksoproliny istotnie korelują z niższym spożyciem białka pokarmowego. Niemowlęta przedwcześnie urodzone mają wyższy poziom 5-oksoproliny w moczu niż noworodki urodzone o czasie, a badania równowagi azotowej sugerują, że suplementacja glicyną może być konieczna w celu zapewnienia zadowalającego tempa wzrostu chudej tkanki u wcześniaków.

Farmakokinetyka

Glicyna jest wchłaniana jako wolny aminokwas lub składnik peptydów wzdłuż całego jelita cienkiego, przy czym największa absorpcja zachodzi w dwunastnicy i górnej części jelita czczego. Jako wolny aminokwas glicyna jest absorbowana przez dwa systemy transportowe, z których jeden jest używany przez wszystkie obojętne aminokwasy. Drugi system transportowy obejmuje nośnik iminokwasowy (nie, to nie literówka), który także transportuje prolinę, alaninę i sarkozynę. 

Glicyna może być również absorbowana w postaci peptydu, połączonego z jednym innym aminokwasem (dipeptydem) lub dwoma innymi aminokwasami (tripeptydem). Absorpcja peptydów zależy od różnych systemów transportu niż wolnych aminokwasów i jest szybciej wchłaniana. Podczas gdy niektóre peptydy wprowadzają je do nienaruszonego krążenia, takie jak glicylo-L-prolina, większość ulega rozkładowi na aminokwasy przez enzymy w enterocytach, zanim zostanie uwolniona do obiegu.

Stężenie glicyny w osoczu osiąga około 45-60 minut u zdrowych dorosłych po spożyciu wolnej glicyny, z powrotem do poziomu na czczo przez 3-4 godziny. Spożywanie glicyny w postaci peptydu (diglicyny lub triglicyny) powoduje większy (9-12-krotny vs 7-krotny wzrost powyżej poziomów na czczo) i szybszy (30-45 vs 45-60 minut) pik glicyny w surowicy. Absorpcja glicyny jest nieznacznie zmniejszona u dorosłych z cukrzycą typu II w porównaniu ze zdrowymi dorosłymi. Wchłanianie glicyny jest znacznie zwiększone u dorosłych z ogólnoustrojowymi zakażeniami bakteryjnymi, podczas gdy absorpcja diglicyny nie jest zaburzona.

Spożywanie glicyny obok glukozy skromnie obniża szczytowe poziomy glicyny i całkowite stężenia glicyny w surowicy w ciągu dwóch godzin. Wykazano, że zarówno glukoza, jak i galaktoza hamują wchłanianie glicyny i, w mniejszym stopniu, diglicyny. Ta interakcja jest prawdopodobnie spowodowana allosteryczną interakcją między cukrami i aminokwasami na błonie granicznej. Nie wiadomo, czy ta obserwacja ma praktyczną wartość w żywieniu ludzi, chociaż sugeruje się, że ma to znaczenie w populacjach żyjących na dietach wysokowęglowodanowych z marginalnym spożyciem białka.

Metabolizm

Katabolizm glicyny zachodzi poprzez dwie główne ścieżki: dekarboksylację i deaminację przez mitochondrialny układ enzymatyczny rozszczepienia glicyny (GCS) i konwersję do seryny przez hydroksymetylotranserazę serynową (SHMT). O przewadze tych szlaków w metabolizmie glicyny świadczą badania znaczników izotopowych, z których wynika, że ​​około 54% spożytej glicyny kończy się jako seryna, 20% jako mocznik, 15% jako glutamina i glutaminian amino-azot, 7% jako alanina i 3-8% jako aminokwasy rozgałęzione (BCAA), prolina, ornityna i metionina.

Obie ścieżki są ze sobą ściśle powiązane. GCS używa tetrahydrofolianu (THF) i glicyny do produkcji 5,10-metyleno-THF i amoniaku. SHMT używa 5,10-metyleno-THF i glicyny do produkcji THF i seryny.

Znaczenie GCS w katabolizmie glicyny jest wyraźnie wykazane przez jego defekt u ludzi, który powoduje ekstremalnie wysokie poziomy glicyny w surowicy i związane z tym zaburzenia neurologiczne określane jako encefalopatia glicynowa (znana również jako hiperglikinemia nieketotyczna). Glukagon i kwasica metaboliczna zwiększają aktywność GCS i degradację glicyny. Reakcja katalizowana przez układ rozszczepienia glicyny jest odwracalna in vitro, ale niedobór aktywności ludzkiego kompleksu prowadzi do hiperglikinemii, co sugeruje, że reakcja in vivo przebiega głównie w kierunku rozkładu glicyny.

Małe ilości glicyny są również wykorzystywane w różnych innych szlakach do syntezy porfiryn, puryn, kreatyny, glutationu i soli żółciowych. Glicyna odgrywa również kluczową rolę w syntezie białek, zwłaszcza kolagenu, gdzie reprezentuje co trzeci aminokwas w podstawowej strukturze białka.

Potencjalne korzyści

1. Działanie przeciwzapalne

Glicyna działa bezpośrednio na komórki zapalne, hamując aktywację czynników transkrypcyjnych, tworzenie wolnych rodników i cytokin zapalnych.

Zmniejsza TNF-alfa i zwiększa interleukinę-10.

Może obniżać poziomy receptora TNF I i podnosić poziom interferonu (IFN) -gamma u pacjentów z cukrzycą.

Znacząco hamuje aktywację NF-κB i wytwarzanie IL-6 w komórkach tętnic serca.

Zwiększa wytwarzanie przeciwzapalnej IL-10 w indukowanym toksyną uszkodzeniu wątroby, zwiększając wskaźniki przeżycia szczurów.

Znacząco poprawia wskaźniki przeżywalności myszy eksponowanych na toksynę, obniżając TLR4 i TNF-alfa oraz hamując Nf-kB.

Żywienie szczurów bogatych w glicynę (5%) całkowicie zapobiegło śmierci po ekspozycji na wstrzyknięcie toksyny (E Coli) przez stępienie TNF-alfa. Podczas gdy 50% grupy kontrolnej zmarło w ciągu 24 godzin.

W tym samym badaniu szczury karmione glicyną, które miały uszkodzenie wątroby, a także wstrzyknięte toksyną, miały wskaźnik przeżycia 83%, podczas gdy grupa kontrolna nie-glicyna miała 0% wskaźnik przeżycia.

Glicyna odgrywa ważną rolę w zmniejszaniu stresu oksydacyjnego w organizmie.

Jako prekursor glutationu, glicyna może przywrócić wcześniej obniżone poziomy glutationu.

Glycinę zaleca się osobom w podeszłym wieku, ponieważ poziom glutationu naturalnie spada z wiekiem.

2. Korzystny wpływ na sen

Przyjmowanie glicyny przed snem poprawia jakość snu i skuteczność snu poprzez wydłużenie czasu zasypiania i powolny głęboki sen.

Po zażyciu glicyny do snu, następnego dnia pacjenci zmniejszyli senność w ciągu dnia i poprawili wydajność zadań rozpoznawania pamięci.

Glicyna pomaga poprawić sen REM i zmniejszyć sen nie-REM.

3 g glicyny podawanej ochotnikom przed snem zaowocowało poprawą zmęczenia, „ożywieniem”, „czystością umysłu”.

Wydaje się, że glicyna poprawia senność w ciągu dnia i zmęczenie wywołane brakiem snu.

Glicyna wpływa na niektóre neuropeptydy w SCN (jądro nadskrzyżowaniowe) w regionie hipokampa, który reguluje rytm dobowy.

W szczególności glicyna zwiększa VIP, co ma kluczowe znaczenie dla rytmu dobowego.

Ten wpływ na SCN pośrednio przyczynia się do zmniejszenia senności i zmęczenia wywołanego ograniczeniem snu.

3. Wpływa na zdrowie skóry

Glicyna (poprzez spożycie kolagenu) znacznie poprawia elastyczność skóry u starszych kobiet i poprawia nawilżenie skóry i utratę wody.
Peptyd kolagenowy jest korzystny w tłumieniu uszkodzeń skóry wywołanych promieniowaniem UV-B i fotostarzeniem.

Kobiety przyjmujące 2,5 g peptydu kolagenowego przez 4 tygodnie znacznie zmniejszyły zmarszczki o 20%, przy czym pozytywne efekty utrzymały się po zakończeniu badania.

Po 8 tygodniach kolagen znacząco poprawił zawartość skóry prokolagenu typu I o 65%, a elastyny o 18%.

Zwiększa szybkość prawie dwukrotnie, z którą wrzody skóry goją się.

Poprawia gojenie ran u zwierzęcych modeli cukrzycowych.

Glicyna w połączeniu z l-cysteiną i dl-treoniną stosowanymi miejscowo na owrzodzenia nóg znacząco poprawiła stopień gojenia się ran i zmniejszył ból.

4. Wpływa na zdrowie jelit

Glicyna hamuje wydzielanie kwasu żołądkowego i chroni przed wrzodami chemicznymi i wywołanymi stresem.

Wykazuje znaczące działanie przeciwwrzodowe.

Zapobiega indukowanemu chemicznie zapaleniu jelita grubego w modelach zwierzęcych.

Zapobiega wywołanym alkoholem uszkodzeniom żołądka (np. Wrzody), gdy jest stosowana jako preparat wstępny w modelach zwierzęcych.

Może znacznie zwiększyć tolerancję aspiryny w górnym odcinku przewodu pokarmowego.

W przeszczepach jelita cienkiego glicyna poprawia dysfunkcję mięśni gładkich po przeszczepie, a także zmniejsza stan zapalny.

Glicyna, ale nie L-arginina, jest w stanie utrzymać integralność ściany jelita i błonę śluzową w napromienianiu w leczeniu raka w modelach zwierzęcych.

Glicyna działa ochronnie przed stresem oksydacyjnym w komórkach jelitowych w probówkach.

5. Wpływa na odpowiednią pracę tarczycy

Glicyna może również zwiększać konwersję T4 do T3 w wątrobie (ale badano to tylko w przypadku pstrąga)

6. Wspiera prawidłową pracę mózgu

Wykazano, że niewielkie ilości glicyny rozszerzają mikronaczynia w mózgu nawet o 250%.

U szczurów z zatruciem alkoholowym glicyna była w stanie zmniejszyć gromadzenie się cholesterolu, wolnych kwasów tłuszczowych i triglicerydów w krążeniu krwi, wątrobie i mózgu. Ostatecznie zmniejsza to obrzęk mózgu.

Niedobór glicyny w mózgu może negatywnie wpływać na neurochemię mózgu, syntezę kolagenu, RNA / DNA, porfiryn i innych ważnych metabolitów

7. Wsparcie w chorobach psychicznych 

Suplementacja glicyną wykazano w jednym przypadku w ciągu 5 lat w celu znacznego zmniejszenia objawów zaburzeń obsesyjno-kompulsyjnych i dysmorfii ciała.

Glicyna ma pozytywne wyniki, gdy jest stosowana w leczeniu zaburzeń obsesyjno-kompulsyjnych u dorosłych.

Suplementacja glicyny znacznie zmniejszyła objawy schizofrenii.

W schizofrenii opornej na leczenie glicyna poprawiała objawy poznawcze i depresyjne (dawka 0,8 g / kg).

Co ciekawe, grupa, która dokonała największej poprawy, charakteryzowała się niedoborem glicyny.

Glicyna pomaga w przewlekłej schizofrenii, zwiększając neurotransmisję za pośrednictwem receptora NMDA.

Ten wpływ na neurotransmisję za pośrednictwem receptora NMDA pozwala synergicznie działać glicynie z lekami na schizofrenię.

8. Wsparcie w walce z depresją 

Depresja jest związana z niższym poziomem glicyny we krwi, jak również wysokim poziomem tauryny.

9. Wsparcie w walce z otyłością 

Glicyna zwiększa adiponektynę, co może pomóc w utracie wagi.

10. Wsparcie w terapii cukrzycy i zaburzeniach metabolicznych

Spożycie glicyny zmniejsza ilość wolnych kwasów tłuszczowych we krwi, wielkość komórek tkanki tłuszczowej i ciśnienie krwi u szczurów karmionych sacharozą.

Glicyna zmniejsza hemoglobinę glikowaną (HbA 1C), czynnik ryzyka związany ze złym zarządzaniem poziomem glukozy we krwi u pacjentów z cukrzycą typu 2. Dawka wynosiła 5 g / d.

5 g glicyny przyjmowanej rano zwiększało całkowitą odpowiedź insulinową u zdrowych krewnych pierwszego stopnia pacjentów z cukrzycą typu 2 .

Glicyna stymuluje wydzielanie hormonu jelitowego (glukagonu), który pomaga w usuwaniu glukozy z krążenia.

Pacjenci z cukrzycą mają o 26% niższy poziom glicyny we krwi niż „normalna” populacja.

Synteza glutationu jest przywracana u pacjentów z niekontrolowaną cukrzycą i hiperglikemią z dodatkiem glicyny (+ cysteiny) do diety.

Glicyna pomaga pacjentom ze stresem oksydacyjnym w rozwoju zespołu metabolicznego.

11. Pomaga w zachowaniu równowagi glukozy

Glicyna pomaga w profilowaniu lipidów u pacjentów opornych na insulinę (ale nie w oporności na insulinę).

Glicyna może pomóc w dodatnim zarządzaniu glukozą, stymulując produkcję glukagonu, hormonu, który wspomaga działanie insuliny.

Glicyna pomaga pacjentom z HIV przywrócić wrażliwość na insulinę.

12. Obniża ciśnienie krwi i wspiera pracę serca

W warunkach zawału serca (reperfuzja po niedokrwieniu) glicyna może zapobiegać śmierci komórek mięśnia sercowego poprzez hamowanie przepuszczalności mitochondriów.

Zmniejszenie poziomu glicyny w komórkach podczas ataku serca (niedotlenienie / ponowne natlenienie) sprawia, że komórki serca są bardziej podatne na śmierć komórek.

Glicyna może obniżać skurczowe ciśnienie krwi u pacjentów z zespołem metabolicznym.

13. Wspiera zdrowie stawów, mięśni i kości

Glicyna może pomóc w budowie ciała i sile mięśni u osób z HIV [45].

Glicyna cCstawów.

W połączeniu z zieloną herbatą jest korzystna dla procesów regeneracji ścięgien po zapaleniu ścięgien dzięki lepszej organizacji wiązania kolagenu.

Może potencjalnie pomóc w menopauzie ze względu na estrogenopodobne działanie ochronne kości.

Odgrywa dużą rolę w utrzymaniu zdrowia myszy cierpiących na chorobę zwyrodnieniową stawów.

14. Wspomaga pracę wątroby

Glicyna zapobiega wyciekowi dehydrogenazy mleczanowej (wskaźnik śmierci komórek) w komórkach wątroby szczura w probówkach testowych.

U szczurów z zatruciem alkoholowym karmienie glicyną zmniejszało gromadzenie się cholesterolu, fosfolipidów, wolnych kwasów tłuszczowych i trójglicerydów w krążeniu krwi, wątrobie i mózgu, ostatecznie odwracając zaburzenia czynności wątroby związane z gromadzeniem tłuszczu.

U szczurów z niedoborem choliny i metioniny suplementacja glicyny zapobiega uszkodzeniu wątroby.

Glicyna zmniejsza uszkodzenie wątroby i zmniejsza śmiertelność u szczurów cierpiących na poważne zakażenie bakteryjne (posocznica).

GlIcyna była w stanie utrzymać poziom witaminy D we krwi na modelach zwierzęcych z indukowaną chorobą wątroby (podwiązanie dróg żółciowych), a także spowolnić uszkodzenie wątroby.

Suplementacja glicyny przez pięć dni w modelach zwierzęcych przed całkowitym lub częściowym oddaniem wątroby znacząco hamowała uszkodzenie wątroby i enzymy związane z wątrobą.

Glicyna utrzymuje aktywność mitochondriów i skład żółci w uszkodzeniu wątroby u zwierząt.

15. Spowalania wchłanianie alkoholu

Glicyna spowalnia wchłanianie alkoholu, zmniejszając szybkość, z jaką żołądek absorbuje alkohol, jak również opróżnia do jelita.

Poziom alkoholu we krwi był istotnie niższy u osób, które spożywały glicynę przed zatruciem nad grupą kontrolną, która nie miała.

16. Wspiera pracę nerek

Rurki nerkowe (kanaliki proksymalne) są odporne na uszkodzenia związane z niedoborem tlenu, jeśli glicyna jest obecna w probówce.

17. Wsparcie przy udarach

U pacjentów z udarem niedokrwiennym, przyjmujących glicynę 1-2 g / dobę znormalizowane autoprzeciwciała, zmniejszone poziomy glutaminianu i asparaginianu, zwiększone stężenia GABA i zmniejszające peroksydację lipidów.

Ci, którzy spożywają regularnie niskie dawki glicyny, faktycznie zmniejszają szkody w przyszłych udarach.

Leczeniu glicyną w dawce 1 - 2 g / dzień towarzyszyła tendencja do zmniejszonego ryzyka śmierci w ciągu 30 dni.

500 mg / kg glicyny w połączeniu z 500 mg / kg Piracetamu poprawiło upośledzenie funkcji poznawczych i sprzyjało wyleczeniu kory przedczołowej u zwierząt z udarem.

Bezpieczeństwo

U szczurów codzienna suplementacja ludzką równoważną dawką (HED) 0,5 g / kg glicyny przez dwa tygodnie wywoływała niepatologiczne zmiany w morfologii komórek glejowych w hipokampie i móżdżku. Dalsze badania również nie wykazały żadnych patologicznych zmian w morfologii mózgu z codzienną suplementacją 0,8 g / kg (HED) przez pięć miesięcy, chociaż spowodowało to zmniejszenie ekspresji kanałów wapniowych klasy B, typu N w korze i hipokampie . Autorzy spekulują, że jest to normalna fizjologiczna adaptacja do zwiększonej dostępności glicyny.

W badaniach klinicznych bezpiecznie stosowano dawki 0,5 g / kg masy ciała przez osiem tygodni i 0,8 g / kg przez sześć tygodni. 

Suplementacja glicyną była dobrze tolerowana bez poważnych działań niepożądanych w badaniu z udziałem 10 otyłych dorosłych, suplementujących 5 g glicyny w każdym z trzech posiłków (15 g / d). 

We wcześniejszym badaniu u 12 zdrowych osób dorosłych, którym podawano 9 g glicyny na pusty żołądek przed snem, zgłaszano drobne objawy trawienne, w tym łagodny ból brzucha i miękkie stolce. Przyjmowanie 9 gramów glicyny z każdym z trzech posiłków nie powodowało senności w ciągu dnia.

SUPLEMENT DIETY

SKŁAD: L-Glicyna

Sposób użycia: 3 miarki 1-2 razy dziennie

1  płaska miarka (1ml) odpowiada ok. 900mg l-glicyny

Opakowanie zawiera 18 sugerowanych porcji produktu.

Informacje o alergenach: Produkt nie jest alergenem, jednak przy pierwszym spożyciu należy zachować ostrożność!

PRZECHOWYWANIE I ŚRODKI OSTROŻNOŚCI

Przechowywać w miejscu niedostępnym dla dzieci!

Nie stosować podczas ciąży i laktacji.

Przechowywać w suchym i chłodnym miejscu. Chronić przed bezpośrednim światłem słonecznym.

Nie należy przekraczać zalecanej dziennej porcji do spożycia.