

Glicyna (w skrócie Gly) jest warunkowo niezbędnym aminokwasem odkrytym w 1820 roku przez francuskiego chemika Henri Braconnota poprzez kwasową hydrolizę żelatyny. Glicyna jest najprostszym aminokwasem w przyrodzie, z pojedynczym atomem wodoru jako łańcuchem bocznym. Stwierdzono, że glicyna jest tak słodka jak glukoza, stąd jej nazwa pochodzi od greckiego słowa glykys, co oznacza słodki.
Glicyna jest pierwszorzędowym aminokwasem w kolagenie, stanowiąc jedną trzecią aminokwasów w powtarzanej formie tripeptydów (glicyna-prolina-Y i glicyna-X-hydroksyprolina, gdzie X i Y mogą być dowolnym aminokwasem). W związku z tym białka kolagenowe są najlepszym źródłem glicyny w diecie. Jednak każde źródło białka w diecie zapewni różne ilości glicyny. Według bazy danych USDA Food Composition, zawartość glicyny w większości mięs i owoców morza wynosi 1-2 gramy na 100 gram gotowanej żywności, jaja zawierają 0,4 grama na 100 gramów całego jaja, a mleko zawiera 0,08 grama na 100 gramów mleka.
Glicyna jest również syntetyzowana w organizmie. Głównym szlakiem jest synteza seryny przez hydroksymetylotransferazę glicyny (GHMT), która wytwarza około 2,5 g glicyny dziennie. Glicyna jest również syntetyzowana w mniejszych ilościach (~ 0,5 grama dziennie) z choliny (przez sarkozynę), degradacji treoniny, syntezy karnityny i transaminacji glioksylanu.
Glicyna jest bezbarwnym, bezwonnym, słodko-krystalicznym ciałem stałym o masie cząsteczkowej 75,067 g / mol. Podobnie jak wszystkie aminokwasy, glicyna ma centralny węgiel z jedną grupą aminową, jedną grupą karboksylową i jednym łańcuchem bocznym, co czyni każdy aminokwas wyjątkowym. W przypadku glicyny ten łańcuch boczny jest pojedynczym atomem wodoru, dlatego glicyna jest najprostszym i najmniejszym aminokwasem w przyrodzie. Glicyna jest niepolarnym neutralnym aminokwasem, co oznacza, że nie ma ładunku elektrycznego i nie oddziałuje z wodą.
Glycine spełnia wiele ważnych ról w organizmie poprzez działania strukturalne i regulacyjne. Jako aminokwas glicyna odgrywa istotną rolę w syntezie białek, zwłaszcza w syntezie kolagenu. Cząsteczka glicyny musi reprezentować co trzeci aminokwas w kolagenie dla stabilności, a mutacje, które powodują substytucję glicyny, skutkują różnymi zaburzeniami tkanki łącznej nazywanymi wspólnie chorobą kruchą kości. Glicyna odgrywa również szczególną rolę w strukturze i funkcjonowaniu enzymów, zapewniając elastyczność w miejscach aktywnych, umożliwiając im w ten sposób zmianę konformacji w celu związania z substratami.
Glicyna jest prekursorem syntezy kilku ważnych biologicznie związków, w tym porfiryn i hemu, kreatyny (glicyny + argininy + metioniny), i glutationu (glicyna + cysteina + glutaminian), i puryn. Dodatkowo glicyna jest sprzężona z kwasami żółciowymi (wraz z tauryną) przed wydaleniem do układu żółciowego, odgrywając tym samym centralną rolę w trawieniu i wchłanianiu lipidów.
Wreszcie glicyna jest ważną cząsteczką sygnałową w całym organizmie. Glicyna działa zarówno jako hamujący i pobudzający neuroprzekaźnik w mózgu i rdzeniu kręgowym, gdzie bierze udział w koordynacji odruchów, przetwarzaniu sygnałów czuciowych i odczuciu bólu. Podczas gdy funkcje hamujące są spowodowane bezpośrednim wpływem glicynowych receptorów specyficznych dla glicyny, efekt pobudzający jest mediowany przez glutaminian i receptor N-metylo-D-asparaginianu (NMDA). Poza układem nerwowym glicyna odgrywa rolę w immunomodulacji i zapaleniu poprzez wiązanie kanałów chlorkowych w błonach komórkowych leukocytów i makrofagów, hamując w ten sposób napływ wapnia.
Glicyna jest warunkowo niezbędnym aminokwasem u ludzi, ponieważ ludzie nie są w stanie syntetyzować wystarczającej ilości glicyny w celu spełnienia wymagań metabolicznych. Przeciętny dorosły człowiek (70 kg; 30-50 lat; siedzący tryb życia) wymaga prawie 15 gramów glicyny dziennie do syntezy kolagenu (12 g / d), białek innych niż kolagen (1 g / d) i innych ważnych związków, takich jak porfiryny (240 mg / d), puryny (206 mg / d), kreatyna (420 mg / d), glutation (567 mg / d) i sole żółci (60 mg / d) Jednak synteza glicyny jest ograniczona do około 2,5 gramów dziennie, co sugeruje, że ludzie potrzebują około 12 gramów glicyny w diecie, aby zaspokoić codzienne wymagania metaboliczne.
Problem ten wynika przede wszystkim ze stechiometrii reakcji katalizowanej przez GHMT, która wymaga wytwarzania glicyny i tetrahydrofolianu (THF) w ilościach równomolowych, niezależnie od jakichkolwiek różnic w zapotrzebowaniu na metabolizm dla obu.
L-seryna + THF ↔ 5,10 metyleno-THF + glicyna + H2O
Jeśli chodzi o 5,10 metyleno-THF, synteza nie jest ograniczona, ponieważ glicyna może być kierowana do jej produkcji przez układ rozszczepienia glicyny (CVS). Jednak ta reakcja jest nieodwracalna termodynamicznie, a zatem 5,10 metyleno-THF nie może wytwarzać glicyny. Przeciwnie, 5,10 metyleno-THF musi najpierw zostać przekształcone w 5-metylo-THF, który następnie musi oddać swoją grupę metylową, aby zregenerować THF w celu wytworzenia glicyny przez GHMT. W związku z tym produkcja glicyny przez GHMT opiera się na szybkości reakcji metylacji w organizmie .
Dalsze dowody na zasadność glicyny pochodzą z badań bilansu azotowego. Kontrolowane badanie żywieniowe u zdrowych młodych mężczyzn wykazało, że zmniejszenie całkowitego spożycia białka z 1,5 g / kg (3,8 g glicyny) do 0,6 g / kg (1,5 g glicyny) nie wpłynęło na szybkość syntezy de novo glicyny, ale zapewnienie tych ilości białko wyłącznie z aminokwasów niezbędnych spowodowało znaczące zmniejszenie syntezy glicyny de novo (37% dla 1,5 g / kg i 66% dla 0,6 g / kg). Wcześniejsze badanie tego samego laboratorium wykazało, że zmniejszenie całkowitego spożycia białka z 1,5 g / kg (3,8 g glicyny) do 0,4 g / kg (1,0 g glicyny) doprowadziło do znacznego zmniejszenia syntezy glicyny de novo o około 40% u młodych mężczyzn i 33% u starszych mężczyzn. Badania te sugerują, że skład aminokwasowy diety wpływa na metabolizm glicyny, zwłaszcza przy niskim całkowitym spożyciu białka. Jeśli glicyna była naprawdę nieistotna, to jej synteza w organizmie nie powinna zależeć od spożycia.
Nierównowaga między syntezą glicyny a wymaganiami u ludzi została wyjaśniona z perspektywy ewolucyjnej. Kolagen jest najobficiej występującym białkiem w królestwie zwierząt i po raz pierwszy pojawił się u małych zwierząt, które wymagały niewielkich ilości w stosunku do ich wielkości. Synteza glicyny była zatem zadowalająca na całe życie. Jednak większe zwierzęta wykazują niewiele dowodów na ewolucję nowych szlaków metabolicznych i dlatego odziedziczyły system regulacyjny słabo dostosowany do ich znacznie zwiększonych potrzeb kolagenowych.
To ewolucyjne wyjaśnienie wymaga, aby ograniczenie biosyntezy glicyny dotyczyło każdego dużego zwierzęcia. Zwłaszcza choroba zwyrodnieniowa stawów została udokumentowana u wielu współczesnych ssaków, zarówno na wolności, jak iw niewoli. Choroby szkieletowe i stawowe stwierdzono u słoni i nosorożców, takich jak szympansy, goryle i bonobo oraz neandertalczycy. Ponadto glicyna jest uzupełniana w dietach zwierząt gospodarskich, aby zmaksymalizować wzrost, produkcję kolagenu, rozwój mięśni szkieletowych, zatrzymywanie azotu, produkcję mucyny, funkcje immunologiczne, zdolność antyoksydacyjną.
Biorąc pod uwagę zasadniczą rolę glicyny w produkcji kolagenu, pojawienie się chorób szkieletowych i stawowych u zwierząt i ludzi ze starzeniem się jest możliwym przykładem teorii Triage Bruce'a Amesa, która zakłada, że krótkoterminowe przeżycie jest priorytetem nad długoterminowym zdrowiem, gdy dostępność składników odżywczych jest ograniczona . Z ewolucyjnego punktu widzenia presja selekcyjna w celu wyeliminowania ograniczenia glicyny jest prawdopodobnie niska, ponieważ nie wpływa na przeżycie ani reprodukcję. Jednak przewlekły deficyt glicyny może wpływać na jakość życia ze względu na obniżenie obrotu kolagenu i nieistotne procesy metaboliczne.
Spożywanie 10 gramów glicyny w diecie dziennie może zwiększyć stężenia w surowicy do poziomów związanych z 200% wzrostem szybkości syntezy kolagenu typu II w porównaniu z obecnymi stężeniami glicyny.
Dowody na ludziach sugerują, że niedobór glicyny wpływa również na status glutationu. Glutation powstaje z aminokwasów: glutaminianu, cysteiny i glicyny. Glutaminian i cysteina łączą się, tworząc gamma-glutamylocysteinę, która następnie łączy się z glicyną, tworząc glutation. Ludzie z wadami genetycznymi w tym ostatnim etapie wykazują zwiększone poziomy 5-oksoproliny w moczu (kwas piroglutaminowy). Zwiększone stężenie 5-oksoproliny w moczu stwierdzono również po wyczerpaniu puli glicyny w organizmie za pomocą kwasu benzoesowego i po karmieniu zdrowych dorosłych dietą bez glicyny. Z drugiej strony wykazano, że suplementacja glicyną zmniejsza stężenie 5-oksoproliny w moczu i zwiększa status glutationu. Badania te łącznie wykazują, że produkcja i dostępność glutationu jest wrażliwa na status glicyny i może być mniej niż optymalna w warunkach ograniczonej dostępności glicyny. Chroniczny niedobór glicyny może zatem mieć długoterminowe implikacje dla narażenia organizmu na stres oksydacyjny.
Co ważne, nie wiadomo, które procesy metaboliczne z udziałem glicyny mają priorytet w obecności niedoboru glicyny. Zatem brak 5-oksoproliny w moczu nie jest sam w sobie wskaźnikiem zadowalającego statusu glicyny, ale raczej wskazaniem, że status glicyny nie jest wystarczający do podtrzymania wytwarzania glutationu. Możliwe, że poziomy 5-oksoproliny można uznać za normalne, gdy nadal występuje niedobór glicyny, wpływając na inne szlaki metaboliczne, takie jak synteza kolagenu.
Niemniej jednak, poziomy 5-oksoproliny w moczu służą jako sposób na identyfikację populacji, które nie otrzymują wystarczającej ilości glicyny do podtrzymywania syntezy glutationu. Na przykład wegetarianie mają znacznie wyższy poziom 5-oksoproliny niż wszystkożerni, a wyższe poziomy 5-oksoproliny istotnie korelują z niższym spożyciem białka pokarmowego. Niemowlęta przedwcześnie urodzone mają wyższy poziom 5-oksoproliny w moczu niż noworodki urodzone o czasie, a badania równowagi azotowej sugerują, że suplementacja glicyną może być konieczna w celu zapewnienia zadowalającego tempa wzrostu chudej tkanki u wcześniaków.
Glicyna jest wchłaniana jako wolny aminokwas lub składnik peptydów wzdłuż całego jelita cienkiego, przy czym największa absorpcja zachodzi w dwunastnicy i górnej części jelita czczego. Jako wolny aminokwas glicyna jest absorbowana przez dwa systemy transportowe, z których jeden jest używany przez wszystkie obojętne aminokwasy. Drugi system transportowy obejmuje nośnik iminokwasowy (nie, to nie literówka), który także transportuje prolinę, alaninę i sarkozynę.
Glicyna może być również absorbowana w postaci peptydu, połączonego z jednym innym aminokwasem (dipeptydem) lub dwoma innymi aminokwasami (tripeptydem). Absorpcja peptydów zależy od różnych systemów transportu niż wolnych aminokwasów i jest szybciej wchłaniana. Podczas gdy niektóre peptydy wprowadzają je do nienaruszonego krążenia, takie jak glicylo-L-prolina, większość ulega rozkładowi na aminokwasy przez enzymy w enterocytach, zanim zostanie uwolniona do obiegu.
Stężenie glicyny w osoczu osiąga około 45-60 minut u zdrowych dorosłych po spożyciu wolnej glicyny, z powrotem do poziomu na czczo przez 3-4 godziny. Spożywanie glicyny w postaci peptydu (diglicyny lub triglicyny) powoduje większy (9-12-krotny vs 7-krotny wzrost powyżej poziomów na czczo) i szybszy (30-45 vs 45-60 minut) pik glicyny w surowicy. Absorpcja glicyny jest nieznacznie zmniejszona u dorosłych z cukrzycą typu II w porównaniu ze zdrowymi dorosłymi. Wchłanianie glicyny jest znacznie zwiększone u dorosłych z ogólnoustrojowymi zakażeniami bakteryjnymi, podczas gdy absorpcja diglicyny nie jest zaburzona.
Spożywanie glicyny obok glukozy skromnie obniża szczytowe poziomy glicyny i całkowite stężenia glicyny w surowicy w ciągu dwóch godzin. Wykazano, że zarówno glukoza, jak i galaktoza hamują wchłanianie glicyny i, w mniejszym stopniu, diglicyny. Ta interakcja jest prawdopodobnie spowodowana allosteryczną interakcją między cukrami i aminokwasami na błonie granicznej. Nie wiadomo, czy ta obserwacja ma praktyczną wartość w żywieniu ludzi, chociaż sugeruje się, że ma to znaczenie w populacjach żyjących na dietach wysokowęglowodanowych z marginalnym spożyciem białka.
Katabolizm glicyny zachodzi poprzez dwie główne ścieżki: dekarboksylację i deaminację przez mitochondrialny układ enzymatyczny rozszczepienia glicyny (GCS) i konwersję do seryny przez hydroksymetylotranserazę serynową (SHMT). O przewadze tych szlaków w metabolizmie glicyny świadczą badania znaczników izotopowych, z których wynika, że około 54% spożytej glicyny kończy się jako seryna, 20% jako mocznik, 15% jako glutamina i glutaminian amino-azot, 7% jako alanina i 3-8% jako aminokwasy rozgałęzione (BCAA), prolina, ornityna i metionina.
Obie ścieżki są ze sobą ściśle powiązane. GCS używa tetrahydrofolianu (THF) i glicyny do produkcji 5,10-metyleno-THF i amoniaku. SHMT używa 5,10-metyleno-THF i glicyny do produkcji THF i seryny.
Znaczenie GCS w katabolizmie glicyny jest wyraźnie wykazane przez jego defekt u ludzi, który powoduje ekstremalnie wysokie poziomy glicyny w surowicy i związane z tym zaburzenia neurologiczne określane jako encefalopatia glicynowa (znana również jako hiperglikinemia nieketotyczna). Glukagon i kwasica metaboliczna zwiększają aktywność GCS i degradację glicyny. Reakcja katalizowana przez układ rozszczepienia glicyny jest odwracalna in vitro, ale niedobór aktywności ludzkiego kompleksu prowadzi do hiperglikinemii, co sugeruje, że reakcja in vivo przebiega głównie w kierunku rozkładu glicyny.
Małe ilości glicyny są również wykorzystywane w różnych innych szlakach do syntezy porfiryn, puryn, kreatyny, glutationu i soli żółciowych. Glicyna odgrywa również kluczową rolę w syntezie białek, zwłaszcza kolagenu, gdzie reprezentuje co trzeci aminokwas w podstawowej strukturze białka.
Glicyna działa bezpośrednio na komórki zapalne, hamując aktywację czynników transkrypcyjnych, tworzenie wolnych rodników i cytokin zapalnych.
Zmniejsza TNF-alfa i zwiększa interleukinę-10.
Może obniżać poziomy receptora TNF I i podnosić poziom interferonu (IFN) -gamma u pacjentów z cukrzycą.
Znacząco hamuje aktywację NF-κB i wytwarzanie IL-6 w komórkach tętnic serca.
Zwiększa wytwarzanie przeciwzapalnej IL-10 w indukowanym toksyną uszkodzeniu wątroby, zwiększając wskaźniki przeżycia szczurów.
Znacząco poprawia wskaźniki przeżywalności myszy eksponowanych na toksynę, obniżając TLR4 i TNF-alfa oraz hamując Nf-kB.
Żywienie szczurów bogatych w glicynę (5%) całkowicie zapobiegło śmierci po ekspozycji na wstrzyknięcie toksyny (E Coli) przez stępienie TNF-alfa. Podczas gdy 50% grupy kontrolnej zmarło w ciągu 24 godzin.
W tym samym badaniu szczury karmione glicyną, które miały uszkodzenie wątroby, a także wstrzyknięte toksyną, miały wskaźnik przeżycia 83%, podczas gdy grupa kontrolna nie-glicyna miała 0% wskaźnik przeżycia.
Glicyna odgrywa ważną rolę w zmniejszaniu stresu oksydacyjnego w organizmie.
Jako prekursor glutationu, glicyna może przywrócić wcześniej obniżone poziomy glutationu.
Glycinę zaleca się osobom w podeszłym wieku, ponieważ poziom glutationu naturalnie spada z wiekiem.
Przyjmowanie glicyny przed snem poprawia jakość snu i skuteczność snu poprzez wydłużenie czasu zasypiania i powolny głęboki sen.
Po zażyciu glicyny do snu, następnego dnia pacjenci zmniejszyli senność w ciągu dnia i poprawili wydajność zadań rozpoznawania pamięci.
Glicyna pomaga poprawić sen REM i zmniejszyć sen nie-REM.
3 g glicyny podawanej ochotnikom przed snem zaowocowało poprawą zmęczenia, „ożywieniem”, „czystością umysłu”.
Wydaje się, że glicyna poprawia senność w ciągu dnia i zmęczenie wywołane brakiem snu.
Glicyna wpływa na niektóre neuropeptydy w SCN (jądro nadskrzyżowaniowe) w regionie hipokampa, który reguluje rytm dobowy.
W szczególności glicyna zwiększa VIP, co ma kluczowe znaczenie dla rytmu dobowego.
Ten wpływ na SCN pośrednio przyczynia się do zmniejszenia senności i zmęczenia wywołanego ograniczeniem snu.
Glicyna (poprzez spożycie kolagenu) znacznie poprawia elastyczność skóry u starszych kobiet i poprawia nawilżenie skóry i utratę wody.
Peptyd kolagenowy jest korzystny w tłumieniu uszkodzeń skóry wywołanych promieniowaniem UV-B i fotostarzeniem.
Kobiety przyjmujące 2,5 g peptydu kolagenowego przez 4 tygodnie znacznie zmniejszyły zmarszczki o 20%, przy czym pozytywne efekty utrzymały się po zakończeniu badania.
Po 8 tygodniach kolagen znacząco poprawił zawartość skóry prokolagenu typu I o 65%, a elastyny o 18%.
Zwiększa szybkość prawie dwukrotnie, z którą wrzody skóry goją się.
Poprawia gojenie ran u zwierzęcych modeli cukrzycowych.
Glicyna w połączeniu z l-cysteiną i dl-treoniną stosowanymi miejscowo na owrzodzenia nóg znacząco poprawiła stopień gojenia się ran i zmniejszył ból.
Glicyna hamuje wydzielanie kwasu żołądkowego i chroni przed wrzodami chemicznymi i wywołanymi stresem.
Wykazuje znaczące działanie przeciwwrzodowe.
Zapobiega indukowanemu chemicznie zapaleniu jelita grubego w modelach zwierzęcych.
Zapobiega wywołanym alkoholem uszkodzeniom żołądka (np. Wrzody), gdy jest stosowana jako preparat wstępny w modelach zwierzęcych.
Może znacznie zwiększyć tolerancję aspiryny w górnym odcinku przewodu pokarmowego.
W przeszczepach jelita cienkiego glicyna poprawia dysfunkcję mięśni gładkich po przeszczepie, a także zmniejsza stan zapalny.
Glicyna, ale nie L-arginina, jest w stanie utrzymać integralność ściany jelita i błonę śluzową w napromienianiu w leczeniu raka w modelach zwierzęcych.
Glicyna działa ochronnie przed stresem oksydacyjnym w komórkach jelitowych w probówkach.
Glicyna może również zwiększać konwersję T4 do T3 w wątrobie (ale badano to tylko w przypadku pstrąga)
Wykazano, że niewielkie ilości glicyny rozszerzają mikronaczynia w mózgu nawet o 250%.
U szczurów z zatruciem alkoholowym glicyna była w stanie zmniejszyć gromadzenie się cholesterolu, wolnych kwasów tłuszczowych i triglicerydów w krążeniu krwi, wątrobie i mózgu. Ostatecznie zmniejsza to obrzęk mózgu.
Niedobór glicyny w mózgu może negatywnie wpływać na neurochemię mózgu, syntezę kolagenu, RNA / DNA, porfiryn i innych ważnych metabolitów
Suplementacja glicyną wykazano w jednym przypadku w ciągu 5 lat w celu znacznego zmniejszenia objawów zaburzeń obsesyjno-kompulsyjnych i dysmorfii ciała.
Glicyna ma pozytywne wyniki, gdy jest stosowana w leczeniu zaburzeń obsesyjno-kompulsyjnych u dorosłych.
Suplementacja glicyny znacznie zmniejszyła objawy schizofrenii.
W schizofrenii opornej na leczenie glicyna poprawiała objawy poznawcze i depresyjne (dawka 0,8 g / kg).
Co ciekawe, grupa, która dokonała największej poprawy, charakteryzowała się niedoborem glicyny.
Glicyna pomaga w przewlekłej schizofrenii, zwiększając neurotransmisję za pośrednictwem receptora NMDA.
Ten wpływ na neurotransmisję za pośrednictwem receptora NMDA pozwala synergicznie działać glicynie z lekami na schizofrenię.
Depresja jest związana z niższym poziomem glicyny we krwi, jak również wysokim poziomem tauryny.
Glicyna zwiększa adiponektynę, co może pomóc w utracie wagi.
Spożycie glicyny zmniejsza ilość wolnych kwasów tłuszczowych we krwi, wielkość komórek tkanki tłuszczowej i ciśnienie krwi u szczurów karmionych sacharozą.
Glicyna zmniejsza hemoglobinę glikowaną (HbA 1C), czynnik ryzyka związany ze złym zarządzaniem poziomem glukozy we krwi u pacjentów z cukrzycą typu 2. Dawka wynosiła 5 g / d.
5 g glicyny przyjmowanej rano zwiększało całkowitą odpowiedź insulinową u zdrowych krewnych pierwszego stopnia pacjentów z cukrzycą typu 2 .
Glicyna stymuluje wydzielanie hormonu jelitowego (glukagonu), który pomaga w usuwaniu glukozy z krążenia.
Pacjenci z cukrzycą mają o 26% niższy poziom glicyny we krwi niż „normalna” populacja.
Synteza glutationu jest przywracana u pacjentów z niekontrolowaną cukrzycą i hiperglikemią z dodatkiem glicyny (+ cysteiny) do diety.
Glicyna pomaga pacjentom ze stresem oksydacyjnym w rozwoju zespołu metabolicznego.
Glicyna pomaga w profilowaniu lipidów u pacjentów opornych na insulinę (ale nie w oporności na insulinę).
Glicyna może pomóc w dodatnim zarządzaniu glukozą, stymulując produkcję glukagonu, hormonu, który wspomaga działanie insuliny.
Glicyna pomaga pacjentom z HIV przywrócić wrażliwość na insulinę.
W warunkach zawału serca (reperfuzja po niedokrwieniu) glicyna może zapobiegać śmierci komórek mięśnia sercowego poprzez hamowanie przepuszczalności mitochondriów.
Zmniejszenie poziomu glicyny w komórkach podczas ataku serca (niedotlenienie / ponowne natlenienie) sprawia, że komórki serca są bardziej podatne na śmierć komórek.
Glicyna może obniżać skurczowe ciśnienie krwi u pacjentów z zespołem metabolicznym.
Glicyna może pomóc w budowie ciała i sile mięśni u osób z HIV [45].
Glicyna cCstawów.
W połączeniu z zieloną herbatą jest korzystna dla procesów regeneracji ścięgien po zapaleniu ścięgien dzięki lepszej organizacji wiązania kolagenu.
Może potencjalnie pomóc w menopauzie ze względu na estrogenopodobne działanie ochronne kości.
Odgrywa dużą rolę w utrzymaniu zdrowia myszy cierpiących na chorobę zwyrodnieniową stawów.
Glicyna zapobiega wyciekowi dehydrogenazy mleczanowej (wskaźnik śmierci komórek) w komórkach wątroby szczura w probówkach testowych.
U szczurów z zatruciem alkoholowym karmienie glicyną zmniejszało gromadzenie się cholesterolu, fosfolipidów, wolnych kwasów tłuszczowych i trójglicerydów w krążeniu krwi, wątrobie i mózgu, ostatecznie odwracając zaburzenia czynności wątroby związane z gromadzeniem tłuszczu.
U szczurów z niedoborem choliny i metioniny suplementacja glicyny zapobiega uszkodzeniu wątroby.
Glicyna zmniejsza uszkodzenie wątroby i zmniejsza śmiertelność u szczurów cierpiących na poważne zakażenie bakteryjne (posocznica).
GlIcyna była w stanie utrzymać poziom witaminy D we krwi na modelach zwierzęcych z indukowaną chorobą wątroby (podwiązanie dróg żółciowych), a także spowolnić uszkodzenie wątroby.
Suplementacja glicyny przez pięć dni w modelach zwierzęcych przed całkowitym lub częściowym oddaniem wątroby znacząco hamowała uszkodzenie wątroby i enzymy związane z wątrobą.
Glicyna utrzymuje aktywność mitochondriów i skład żółci w uszkodzeniu wątroby u zwierząt.
Glicyna spowalnia wchłanianie alkoholu, zmniejszając szybkość, z jaką żołądek absorbuje alkohol, jak również opróżnia do jelita.
Poziom alkoholu we krwi był istotnie niższy u osób, które spożywały glicynę przed zatruciem nad grupą kontrolną, która nie miała.
Rurki nerkowe (kanaliki proksymalne) są odporne na uszkodzenia związane z niedoborem tlenu, jeśli glicyna jest obecna w probówce.
U pacjentów z udarem niedokrwiennym, przyjmujących glicynę 1-2 g / dobę znormalizowane autoprzeciwciała, zmniejszone poziomy glutaminianu i asparaginianu, zwiększone stężenia GABA i zmniejszające peroksydację lipidów.
Ci, którzy spożywają regularnie niskie dawki glicyny, faktycznie zmniejszają szkody w przyszłych udarach.
Leczeniu glicyną w dawce 1 - 2 g / dzień towarzyszyła tendencja do zmniejszonego ryzyka śmierci w ciągu 30 dni.
500 mg / kg glicyny w połączeniu z 500 mg / kg Piracetamu poprawiło upośledzenie funkcji poznawczych i sprzyjało wyleczeniu kory przedczołowej u zwierząt z udarem.
U szczurów codzienna suplementacja ludzką równoważną dawką (HED) 0,5 g / kg glicyny przez dwa tygodnie wywoływała niepatologiczne zmiany w morfologii komórek glejowych w hipokampie i móżdżku. Dalsze badania również nie wykazały żadnych patologicznych zmian w morfologii mózgu z codzienną suplementacją 0,8 g / kg (HED) przez pięć miesięcy, chociaż spowodowało to zmniejszenie ekspresji kanałów wapniowych klasy B, typu N w korze i hipokampie . Autorzy spekulują, że jest to normalna fizjologiczna adaptacja do zwiększonej dostępności glicyny.
W badaniach klinicznych bezpiecznie stosowano dawki 0,5 g / kg masy ciała przez osiem tygodni i 0,8 g / kg przez sześć tygodni.
Suplementacja glicyną była dobrze tolerowana bez poważnych działań niepożądanych w badaniu z udziałem 10 otyłych dorosłych, suplementujących 5 g glicyny w każdym z trzech posiłków (15 g / d).
We wcześniejszym badaniu u 12 zdrowych osób dorosłych, którym podawano 9 g glicyny na pusty żołądek przed snem, zgłaszano drobne objawy trawienne, w tym łagodny ból brzucha i miękkie stolce. Przyjmowanie 9 gramów glicyny z każdym z trzech posiłków nie powodowało senności w ciągu dnia.
SKŁAD: L-Glicyna
Sposób użycia: 3 miarki 1-2 razy dziennie
1 płaska miarka (1ml) odpowiada ok. 900mg l-glicyny
Opakowanie zawiera 18 sugerowanych porcji produktu.
Informacje o alergenach: Produkt nie jest alergenem, jednak przy pierwszym spożyciu należy zachować ostrożność!
PRZECHOWYWANIE I ŚRODKI OSTROŻNOŚCI
Przechowywać w miejscu niedostępnym dla dzieci!
Nie stosować podczas ciąży i laktacji.
Przechowywać w suchym i chłodnym miejscu. Chronić przed bezpośrednim światłem słonecznym.
Nie należy przekraczać zalecanej dziennej porcji do spożycia.
Zaloguj sie
good stuff
Dla mnie zajebista :) |Dziala na tyle rzeczy co mi potrzeba, ze a organizm sie jej domaga :)